Los peptidos antimicrobianos (AMP) tienen el potencial de convertirse en medicamentos antimicrobianos valiosos en los proximos años, ya que ofrecen un amplio espectro de accion, actividad bactericida rapida y baja probabilidad de desarrollo de resistencia en comparacion con los antibioticos tradicionales. La busqueda y la mejora de las metodologias para el descubrimiento de nuevos peptidos antimicrobianos para tratar bacterias resistentes como Staphylococcus aureus y Pseudomonas aeruginosa son necesarias para un mayor desarrollo de productos antimicrobianos. En este trabajo, se utilizo el software Peptide ID 1.0® para encontrar nuevos candidatos a peptidos antimicrobianos encriptados en proteinas, considerando los parametros fisicoquimicos caracteristicos de los peptidos antimicrobianos, tales como carga neta positiva neta, hidrofobia, longitud de secuencia, entre otros. De los fragmentos de proteina seleccionados, Los nuevos AMP se disenaron despues de modificaciones conservadoras y semiconservativas y la amidacion de la region C-terminal. Los estudios in vitro de la actividad antimicrobiana de los peptidos de nuevo diseno mostraron que dos peptidos, P3-B y P3-C, eran activos contra P. aeruginosa a bajas concentraciones inhibitorias minimas (MIC). El peptido P3-C tambien tenia actividad contra S. aureus. Ademas, la actividad bactericida y la informacion sobre los posibles mecanismos de accion se describen de acuerdo con los estudios de microscopia electronica de barrido. aureus Ademas, la actividad bactericida y la informacion sobre los posibles mecanismos de accion se describen de acuerdo con los estudios de microscopia electronica de barrido. aureus Ademas, la actividad bactericida y la informacion sobre los posibles mecanismos de accion se describen de acuerdo con los estudios de microscopia electronica de barrido.